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Signification clinique
La force avec laquelle loxygène se lie à lhémoglobine est affectée par plusieurs facteurs et peut être représenté par un décalage vers la gauche ou vers la droite dans la courbe de dissociation de loxygène. Un décalage vers la droite de la courbe indique que lhémoglobine a une affinité diminuée pour loxygène, ainsi, loxygène se décharge activement. Un déplacement vers la gauche indique une affinité accrue de lhémoglobine pour loxygène et une réticence accrue à libérer de loxygène. Plusieurs facteurs physiologiques sont responsables du déplacement de la courbe vers la gauche ou la droite, comme le pH, le dioxyde de carbone (CO2), la température et le 2,3-disphosphoglycérate.
pH:
Une diminution dans le pH (acidité) déplace la courbe de dissociation vers la droite tandis quune augmentation du pH (alcalinité) déplace la courbe de dissociation vers la gauche. À des concentrations plus élevées dions hydrogène, lhémoglobine se stabilise à létat T désoxygéné. Par conséquent, à mesure que le pH diminue et que le CO2 augmente, laffinité de lhémoglobine pour loxygène diminue. Cette relation inverse est connue sous le nom deffet Bohr et est évidente lorsque des tissus métaboliquement actifs métabolisent le glucose et loxygène en CO2 et en acides organiques. Lhémoglobine a alors une affinité réduite pour loxygène et aide à lapporter aux tissus qui en ont besoin.
Dioxyde de carbone:
Le dioxyde de carbone affecte la courbe de deux manières: leffet Bohr et par accumulation de composés carbamino générés par des interactions chimiques. Ces composés forment la carbaminohémoglobine, qui en retour stabilise létat T, abaisse laffinité pour loxygène et induit un déchargement doxygène. Seule une petite partie du dioxyde de carbone est transportée de cette manière. La majorité du dioxyde de carbone est transportée dans le système tampon bicarbonate. Lors de son entrée dans les globules rouges, le dioxyde de carbone est rapidement converti en acide carbonique par lenzyme anhydrase carbonique. Lacide carbonique se dissocie immédiatement en ions bicarbonate et hydrogène. Comme indiqué précédemment, une augmentation des ions hydrogène stabilise lhémoglobine à létat T et induit une décharge doxygène qui conduit à un déplacement de la courbe de dissociation vers la droite.
2,3 Diphosphoglycérate (DPG):
Le 2,3-diphosphoglycérate (DPG) est un produit intermédiaire de la glycolyse qui est produit dans le globule rouge et qui affecte laffinité de lhémoglobine pour loxygène. Des concentrations élevées de 2,3-DPG déplaceront la courbe de dissociation vers la droite tandis que de faibles concentrations déplaceront la courbe vers la gauche. La relation des ions hydrogène est inversement proportionnelle aux niveaux de 2,3 DPG, ce qui indique quune élévation de la concentration en ions hydrogène dans les globules rouges entraînera une diminution de 2,3 DPG et vice versa. Cela est évident à haute altitude où des niveaux doxygène plus faibles induisent une hyperventilation, entraînant une diminution de la pCO2 et des ions hydrogène, ce qui entraîne un déplacement vers la gauche de la courbe de dissociation. Ce décalage à gauche conduit à une augmentation de la production de globules rouges de 2,3-DPG, ce qui conduit à déplacer la courbe vers la droite et établit un mécanisme essentiel de compensation respiratoire.
Température:
Leffet de la température sur la courbe est relativement simple. Le déchargement doxygène est favorisé à des températures plus élevées qui entraîneront un décalage vers la droite. En revanche, des températures plus basses entraîneront un déplacement vers la gauche de la courbe de dissociation. Un exemple notable de ceci est lexercice, où la température du muscle augmente en raison de son utilisation, déplaçant ainsi la courbe vers la droite et permettant à loxygène dêtre plus facilement déchargé de lhémoglobine et de lapporter aux tissus dans le besoin.
Monoxyde de carbone:
Lhémoglobine lie le monoxyde de carbone (CO) 200 à 300 fois plus quavec loxygène, entraînant la formation de carboxyhémoglobine et empêchant la liaison de loxygène à lhémoglobine en raison de la compétition des mêmes sites de liaison . La liaison dune molécule de CO à lhémoglobine augmente laffinité des autres points de liaison pour loxygène, conduisant à un décalage vers la gauche de la courbe de dissociation. Ce décalage empêche le déchargement doxygène dans les tissus périphériques et, par conséquent, la concentration en oxygène du tissu est bien inférieure à la normale. Ainsi, en présence de monoxyde de carbone, une personne peut éprouver une hypoxie tissulaire sévère tout en maintenant une PaO2 normale. Les patients avec un empoisonnement au CO éprouvent des symptômes tels que maux de tête, malaise, état mental altéré, essoufflement, convulsions ou lèvres rouge cerise. Un oxymètre de pouls serait généralement normal car la machine est incapable de détecter la carboxyhémoglobine de loxyhémoglobine.
Hémoglobine fœtale:
Lhémoglobine fœtale (HbF) est structurellement différente de lhémoglobine adulte car elle est composée de deux chaînes alpha et deux gamma. Les chaînes gamma de lHbF ont une affinité réduite pour le 2,3-DPG, permettant ainsi à lHbF davoir une affinité plus élevée pour loxygène à des niveaux inférieurs de pression partielle et entraînant un décalage vers la gauche de la courbe de dissociation.Cet état est avantageux dans lutérus, car le fœtus peut extraire loxygène de la circulation maternelle plus facilement. Au niveau du placenta, le 2,3-DPG interagit plus facilement avec lhémoglobine adulte, induisant une décharge doxygène. Alors que lhémoglobine fœtale nest pas affectée par le 2,3-DPG et peut se lier facilement à loxygène.